ハーゲマン農業スポーツベットアイオー 違法の特別講師
博士。ダグラス・C・スポーツベットアイオー 違法ロスコー ギルキー ディキンソン スポーツベットアイオー 違法教授 2016 年 2 月 24 日公開講座: 「スポーツベットアイオー 違法のメカニズムを解明する」 スポーツベットアイオー 違法コロキウム: 「ABC トランスポーターの構造とメカニズム」 |
講演者について
ダグ・リースは学部生としてキャロリン・Wとともにアカパンカビのシトクロムを研究していたときに、微生物の電子伝達プロセスを初めて体験しました. 1974 年にイェール大学で分子生物物理学とスポーツベットアイオー 違法の学士号を取得したスレイマン. 1980 年に生物物理学の博士号を取得, ハーバード大学の William Lipscomb とカルボキシペプチダーゼ A の結晶構造を決定. そこにいる間、彼は多中心電子共有結合についても知りました (e.g. ボランで). ジェームズ B とともにミネソタ大学で 2 年間の博士研究員として任命中. ハワード, 彼はアゾトバクター・ビネランディからニトロゲナーゼ鉄タンパク質の最初の結晶を生成することに成功しました. 彼はいくつかのニトロゲナーゼの研究を続けており、ジム・ハワードと 35 年間にわたって生産的な共同研究を行っています.
リース教授は 1982 年に UCLA の化学スポーツベットアイオー 違法学部に加わり、1989 年にカリフォルニア工科大学に移りました. 彼はアメリカ芸術科学アカデミーおよび全米科学アカデミーの会員です (2000 年以降). 博士. リースはカリフォルニア工科大学のロスコー・ギルキー・ディキンソン化学教授, ハワード・ヒューズ医学研究所の研究員, そして (7 月 1 日以降), 2015) カリフォルニア工科大学大学院研究科長.
スポーツベットアイオー 違法 グループは、複雑な金属タンパク質と内在性膜タンパク質の構造とメカニズムに焦点を当てています, 特に ATP 依存性の伝達プロセスに関与するもの, ABC トランスポーターとして知られています. 彼の 160 冊の著書のうち, 1/4 は主にニトロゲナーゼを扱っています. この酵素は移動する標的であり、その秘密を非常にゆっくりと解放します. よく見れば見るほど、驚くべき利回りが得られます. ニトロゲナーゼ複合体の異常な構造, 特にその FeMo 補因子, 約 1 オングストロームの解像度で解決されました, 中心に六配位の炭素原子があり、代替部位に可逆的に置換できる硫黄原子が存在することを明らかにしました. FeMo 補因子と別の異常な Fe8-S7 クラスター (P クラスター) の間にも 1 個の鉄原子があり、酵素機能中にそれ自体が再配置されます. 他にも驚くべきことが起こるかもしれません.
ダグ・リースと共同スポーツベットアイオー 違法者らは、古細菌の生物学的窒素および硫黄サイクルの基本反応に関与する、無関係なモリブドプテリンMo補因子もスポーツベットアイオー 違法しました, 細菌と真核生物. リース教授の多くの膜タンパク質スポーツベットアイオー 違法は、光合成に関連するエネルギー伝達プロセス(細菌の反応中心)に取り組んできました, 機械感覚, そして交通機関. 膜タンパク質に関する現在のスポーツベットアイオー 違法は、遷移金属と栄養素の移動を媒介する細菌の機械感受性チャネルとATP依存性細菌トランスポーターに焦点を当てています. これは水曜日午後のコロキウムの議題になります.
現在、金属タンパク質の研究はニトロゲナーゼの分子機構を解明することに焦点を当てています. 重要な観察, 何年も前, ニトロゲナーゼはヌクレオチド依存性の分子スイッチだったということ, ATP 加水分解を使用してタンパク質の立体構造を切り替える, G タンパク質が GTP を使用するのと同じように. 安定性の高い窒素をアンモニアに還元する多段階プロセスの詳細を説明します, 6 電子の熱力学的に有利な反応, 定義中. これは昼のスポーツベットアイオー 違法講義のテーマになります.